α-突触核蛋白

　　α- 突触核蛋白是一种小分子可溶性蛋白质，无内在稳定结构，广泛存在于大脑中，且主要定位于神经元的突触前末端。该蛋白参与突触小泡释放信号物质的过程，其中包括对运动功能至关重要的多巴胺。在正常生理条件下，天然折叠的 α- 突触核蛋白具有可溶性，能够结合多种细胞膜并呈现 α- 螺旋构象；而在病理生理状态或高浓度环境下，未折叠的 α- 突触核蛋白单体会发生构象改变，形成 β- 折叠结构，这种结构可通过自结合形成小分子寡聚物（如二聚体）、高分子量不溶性原纤维，以及由环状胞质寡聚物构成的跨膜孔状结构。研究证实，α- 突触核蛋白可聚合成多种寡聚体和纤维形式，其中可溶性错误折叠聚集体具有神经毒性，且能以朊病毒样方式传播疾病。“突触核蛋白病” 是一类由错误折叠 α- 突触核蛋白引发的神经退行性疾病，包括帕金森病（PD）、路易体痴呆（DLB）、弥漫性路易体病（DLBD）和多系统萎缩（MSA）等。事实上，α- 突触核蛋白聚集是帕金森病的核心病理标志，其不同结构形式可用于开发重现疾病病理特征的疾病模型。

　　单体

　　α- 突触核蛋白单体虽具有聚集潜能，但未表现出神经毒性。

　　寡聚体

　　α- 突触核蛋白寡聚体正逐渐被认定为突触核蛋白病中最具毒性的物质。动态学稳定的 α- 突触核蛋白寡聚体可在不添加任何诱导剂或抑制剂的条件下制备，对多巴胺能神经元具有毒性，且能诱导与帕金森病相关的病理特征 ——α- 突触核蛋白 Ser129 位点磷酸化。

　　前体原纤维（PFFs）

　　α- 突触核蛋白前体原纤维（PFFs）可结合 α- 突触核蛋白活性单体形成新的原纤维，适用于诱导内源性 α- 突触核蛋白磷酸化、神经元中路易体形成，以及体外寡聚化相关研究。

　　天德生物可为科研学者提供 α- 突触核蛋白单体蛋白及相关抗体，助力包括阿尔茨海默症在内的神经退行性疾病研究。

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